免疫球蛋白，也被称为抗体，是一种特殊的糖蛋白由分化良好的B细胞分泌的分子，称为浆细胞．抗体专门与抗原这刺激了它们的生产。他们从淋巴节点而且脾进入血液，在那里它们作为效应器体液免疫。
抗体是血清蛋白质并且在γ (γ)球蛋白分数如果血清蛋白是通过电泳分离的，所以也叫电泳免疫球蛋白。
免疫球蛋白的基本结构
抗体是y形tetra-peptide由两条相同的重(H)链和两条相同的轻(L)链组成的分子二硫键。每个轻链通过二硫键与重链结合形成异质二聚体(h l)。两个相同的重、轻(H-L)链组合也由二硫桥连接在一起，形成一个基本的四链(H-L)2抗体结构，二聚体中的二聚体。这些链间二硫键的确切数量和精确位置在抗体类别和亚类之间有所不同。
轻链之所以被称为轻链，是因为它们的分子量较小，约为25,000。重链的分子量是5万到7万，这取决于抗体同型/类。
基本上,一个抗体分子具有抗原结合功能和效应功能。抗体与抗原的结合是非常特异性的(即单一抗体不能与不同的抗原结合/抗原表位)，这是由antigen-binding地区抗体的。
免疫球蛋白有两个Fab(“片段，抗原结合”)片段和一个Fc(“片段，可结晶)片段。
免疫球蛋白的抗原结合区由100-110组成氨基酸位于伴的地区对应的重链和轻链。这些氨基酸在不同特异性的抗体中差异很大。变量序列的这些片段被称为V地区：六世在轻链中VH用沉重的铁链。
互补性决定区域
在重链和轻链的可变区域内，序列变异主要集中在三个离散区域这被称为高变量区。高变量区域形成antigen-binding网站抗体分子的。由于这些区域是表位结构的补充，它们也被称为互补性决定区域
常数区域
L和H链的其余部分包含氨基酸序列区域，这些区域在免疫球蛋白之间显示出非常小的变化，被称为恒定区，CL在轻链上CH在沉重的链条上。重链常数区也是碳水化合物附着的部位。
这种区域的免疫球蛋白，称为Fc片段，不具有抗原结合活性，但参与大多数效应功能。
有五种基本序列模式，对应于五个不同的重链常数(C)区域γ， α， μ， ε和δ。这五种不同重链中的每一种都被称为同型。给定抗体分子的重链决定了该抗体的类别:IgG (γ)， IgA (α)， IgM (μ)， IgE (ε)和IgD (δ)。
轻链只有一个恒定区域，而重链有很多恒定区域CH1, CH2, CH3，有时还有CH4。IgM和IgE有四个重链常数区，约440个氨基酸，但其余的免疫球蛋白(IgG, IgA, IgD)只有三个重链常数区，约330个氨基酸。
铰链区域
γ， α和δ重链在CH1和CH2域之间包含一个扩展的富含脯氨酸的肽序列，称为铰链区。铰链区域对IgG, IgA和IgD的节段灵活性因此，Fab在捕获抗原时可以形成不同的角度。虽然μ和ε重链缺乏铰链区域，但它们有一个额外的110个氨基酸结构域，具有铰链状特征。
免疫球蛋白类
有5类免疫球蛋白IgG, IgA, IgM, IgE和IgD是由重链常数区存在独特的氨基酸序列决定的。这里简要地讨论了这些免疫球蛋白类的基本结构性质。
(图片来源:Kubay Immunolog澳门金博宝188官方网站y)
免疫球蛋白G (IgG)
IgG分子由两条γ重链和两条κ或λ轻链组成。人类IgG有四个亚类，由γ -链序列的差异来区分，并根据其平均血清浓度的递减进行编号:IgG1, IgG2, IgG3和IgG4。点击这里了解更多关于免疫球蛋白G (IgG)及其功能的信息。
免疫球蛋白A (IgA)
IgA分子由两条α重链和两条κ或λ轻链组成。
IgA的分子式为α2κ2)n或(α2λ2)n，其中n = 1,2,3或4
IgA主要以单体形式存在于血清中，但在外部分泌物中，它(分泌性IgA)以二聚体或四聚体形式存在，由j链多肽连接。点击这里了解更多关于免疫球蛋白A及其功能的信息。
免疫球蛋白M
IgM分子由两条μ重链和两条κ或λ轻链组成。IgM具有一个“额外的”重链常数域，在μ链中没有铰链区。
IgM的分子式为(μ2κ2)n或(μ2λ2)n，其中n =1或5
IgM有两种形式;单体IgM (B细胞膜结合)和五聚体IgM(浆细胞分泌)。在五聚体IgM中，五个单体单元由二硫键连接在一起，二硫键连接它们的羧基端重链结构域(Cμ4/Cμ4)和它们的(Cμ3/Cμ3)结构域，由一个称为J(连接)链的fc链接多肽连接在一起。点击这里了解更多关于免疫球蛋白M (IgM)及其功能的信息。
免疫球蛋白E
的IgE分子由两条ε重链和两条κ或两条λ轻链组成。IgE有一个“额外的”重链常数域，ε-链上没有铰链区。免疫球蛋白E (IgE)因其在介导即时超敏反应中的作用而闻名。关于IgE的更多信息将在稍后的另一篇博客文章中发布。
免疫球蛋白D
IgD分子由两条δ重链和两条κ或λ轻链组成。IgD通常与IgM在成熟B细胞表面共表达。
