IgM抗体:结构，性质和功能-微生物在线

免疫球蛋白M (IgM)是最大的五聚体免疫球蛋白，是某些疾病近期原发感染的标志。IgM占成人血清免疫球蛋白的5-10%。IgM的半衰期为5天，可以T独立的方式产生。

未成熟的B细胞，称为pre-B细胞，只表达mIgM;在成熟后期，在成熟B细胞被抗原激活之前，mIgD出现并与IgM在其表面共表达。记忆B细胞可以表达mIgM、mIgG、mIgA或mIgE。

结构

IgM具有4个重链常数域，且μ链上没有铰链区。IgM有两种形式;

单体的IgM:在B细胞上表达为膜结合抗体。
Pentameric IgM:五聚体IgM由浆细胞分泌。5个单体亚基的Fc区位于中心，10个抗原结合位点位于外围。IgM的五聚性相对补偿IgM单体和赋予物亲和力低整体亲和性高．

在Fc区形成的相互连接使单体结合在一起二硫键和J(连接)链．J链，恰好在五聚体分泌之前加入，有助于单体的聚合。

IgM是最早由胎儿合成的免疫球蛋白大约20周大的时候开始。IgM不能穿过胎盘。
- 胎儿或新生儿中存在IgM提示宫内感染(IgM一定是婴儿自身产生的，因为IgM不能穿过孕妇的胎盘，排除胎盘转移)它的检测在诊断先天性感染，如弓形虫病，梅毒风疹，巨细胞病毒感染和艾滋病毒感染．
IgM是第一个免疫球蛋白类产生的主要反应抗原．IgM抗体的寿命相对较短，比IgG抗体消失得早。这些早期IgM抗体有一个低亲和力因为它们是在B细胞之前产生的体细胞hypermutation．
- 患者血清中针对病原体的特异性IgM的存在表明近期/急性感染，有助于疾病诊断。IgMELISA试验可用于检测患者血清中的此类抗体。
- 在一些病原体中，如巨细胞病毒，肺炎支原体，甲型肝炎病毒刚地弓形虫,包柔氏螺旋体burgdorferi在急性期后(即感染后数月至数年)，IgM水平可能持续存在，因此需要谨慎解释IgM血清学。

五聚体IgM有10个抗原结合位点和5个Fc部分由二硫键和J链连接在一起
- IgM是所有免疫球蛋白中对抗原具有最高亲和力的多个抗原表位．
- IgM小于免疫球蛋白是中和病毒传染性所必需的。IgM对病毒非常有效。
- IgM是一种比其他抗体同型更好的凝集素。要达到相同的凝集水平，IgG分子比IgM分子多100到1000倍。
- IgM比IgG更有效地激活补体经典通路．补体激活需要两个Fc区域靠近，而IgM单分子的五聚体性质满足了这一要求。
单体IgM是B淋巴细胞表面用于抗原识别的主要抗体受体。
体积大:由于体积大，IgM主要局限于血流(80%)。IgM扩散不好，因此在细胞间组织液中浓度很低。
- IgM被认为是负责保护血液免受微生物入侵。IgM缺乏症常与败血症有关。
高分子量:由于其高分子量(900000 - 1000000)，它通常被称为巨球蛋白和“百万富翁分子”。
J链的存在
- J链的存在允许IgM与分泌细胞上的受体结合，后者将其穿过上皮内膜，进入覆盖粘膜表面的外部分泌物。虽然IgAIgM是在这些分泌物中发现的主要同型，IgM作为分泌性免疫球蛋白起着重要的辅助作用。